专业提示:通过了解植物性蛋白质中的静电相互作用，产品开发人员可以确保乳液的稳定性和凝胶形成。

蛋白质中的静电相互作用负责乳液的稳定性和蛋白质-淀粉的相互作用，它们影响凝胶的形成，但是什么驱动了这些相互作用?蛋白质由20种独特的氨基酸组成，它们以几乎无限的方式结合形成氨基酸序列，也被称为蛋白质的主要结构。一级结构决定了蛋白质的物理化学性质，包括疏水相互作用、二硫键、氢键和静电相互作用。

静电相互作用由带正电的氨基酸(赖氨酸和精氨酸)与带负电的氨基酸(谷氨酸和天冬氨酸)的比例决定。这些正氨基酸和负氨基酸在蛋白质序列中的位置建立了一个静电场，这个电场的性质部分地负责蛋白质的功能，如溶解性。

就像磁铁一样，正极区域相互排斥，负极区域相互吸引，反之亦然。蛋白质上的静电力最常用的测量方法是用机器来获得zeta电位，通常是通过将蛋白质分散在水中来测量。这些机器在塑料管的一端施加正电荷或负电荷，并测量粒子向那一侧移动的速度。这可以量化蛋白质上的电荷强度。

随着溶液pH值的改变，zeta电位在蛋白质的等电点上下或在zeta电位为0的地方或多或少地带正电。这对产品开发人员来说很重要。例如，植物性蛋白质如扁豆和豌豆被用作乳化剂，因为蛋白质附着在油滴表面。为了使乳液保持稳定，并防止油滴聚集在一起，zeta电位必须是高度负或正的，这可以通过改变乳液的pH值来实现。当蛋白质表面的电荷相同时，附着在油滴上的蛋白质会相互排斥，从而增加乳液的稳定性。

在烘烤过程中，这些排斥力是打样过程中所看到的变化的一部分。随着发酵过程中pH值的降低，二硫结合的谷蛋白变得更负并相互排斥，轻微削弱了谷蛋白基质。这就是面团在发酵过程中更容易坍塌的部分原因，需要乳化剂来帮助稳定上升的面团!

哈里森·赫尔米克(Harrison Helmick)是普渡大学的博士生。连接上LinkedIn看看他的其他烘焙技巧BakeSci.com．

他的研究得到了约瑟夫Kokini，安德里亚Liceaga,阿伦Bhunia．